蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。按其降解多肽的方式分成内肽酶和端肽酶两类。前者可把大分子量的多肽链从中间切断，形成分子量较小的朊和胨；后者又可分为羧肽酶和氨肽酶，它们分别从多肽的游离羧基末端或游离氨基末端逐一将肽链水解生成氨基酸。
水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值，又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶。按其反应的最适pH值，分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。工业生产上应用的蛋白酶，主要是内肽酶[2]。
蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。
催化蛋白质水解的酶类。种类很多，重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。蛋白酶对所作用的反应底物有严格的选择性，一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键。蛋白酶分布广，主要存在于人和动物消化道中，在植物和微生物中含量丰富。由于动植物资源有限，工业上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌、栖土曲霉等微生物发酵制备。
蛋白酶的基本性质如下:
(1)从蛋白酶活性中心的基团来看,丝氨酸蛋白酶的活性中心均含有丝氨酸;巯基蛋白酶活性中心含有半胱氨酸;羧基蛋白酶活性中心含有酸性氨基酸,即谷氨酸或天冬氨酸;金属蛋白酶的活性中心则含有二价金属离子,如锌离子、锰离子、钴离子、铁离子、铜离子等。
(2)许多霉菌蛋白酶和动物胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等是酸性蛋白酶,其作用最适pH值为2.0～4.5,等电点为pH3～5,在pH2～5的范围内较稳定,最适作用温度37～60℃,相对质量一般为30000～35000。
(3)许多芽胞杆菌蛋白酶和植物蛋白酶是中性蛋白酶,其最适pH值为6.0～8.0,等电点8～9,在pH6～7稳定,相对分子质量30000～40000,反应时间在10～30min,最适温度40～50℃,对热稳定性差。大多说中性蛋白酶属于金属蛋白酶。
(4)碱性蛋白酶几乎都有微生物产生,其最适pH为9.0～10.5,等电点pH8～9,相对分子质量较小,为20000～35000,对热稳定性较差。
